بررسی فنوتایپی توانایی تولید آنزیم ampc-beta-lactamase و تعیین پروفایل مقاومت آنتیبیوتیکی در ایزولههای بالینی کلبسیلا اکسیتوکا
Authors
abstract
زمینه: کلبسیلا اکسیتوکا پاتوژن فرصتطلبی است که در ایحاد بسیاری از عفونتهای بیمارستانی نقش دارد. شیوع مقاومت به کلاسهای مختلف آنتیبیوتیکی در گونههای کلبسیلا در حال افزایش است. در برخی از ایزولهها مقاومت به واسطه تولید آنزیم ampc-beta-lactamase است. هدف از این مطالعه بررسی توانایی تولید ampc-beta-lactamase و شناسایی پروفایل مقاومت آنتیبیوتیکی در ایزولههای بالینی کلبسیلا اکسیتوکا در شیراز (ایران) میباشد. مواد و روش ها: در این مطالعه مقطعی، 35 سویه کلبسیلا اکسیتوکا از بیماران بستری در بیمارستانهای شیراز (ایران) جدا شدند و کشت مجدد بر روی محیطهای میکروبشناسی شامل مککانکی آگار انجام شد. ایزولهها با استفاده از تستهای طراحی شده در سیستم api20e مورد تأیید نهایی قرار گرفتند. تست تعیین حساسیت آنتیبیوتیکی بر اساس پروتکل استانداردهای بالینی و آزمایشگاهی (clsi 2014) انجام شد. به منظور شناسایی فنوتیپی سویههای تولیدکننده ampc-beta-lactamase از دیسکهای سفوکسیتین و سفپیم استفاده شد. یافته ها: به طور کلی 35 ایزوله کلبسیلا اکسیتوکا ایزوله و مورد بررسی قرار گرفتند که از این بین 4 (4/11 درصد) ایزوله تولیدکننده ampc-beta-lactamase بودند. در بین آنتیمیکروبیالهای مورد بررسی ایمیپنم (100 درصد) و کلیستین (100 درصد) مؤثرترین داروها علیه ایزولهها بودند. میزان مقاومت ایزولهها به آمیکاسین، سفوکسیتین، سیپروفلوکساسین و سفپیم به ترتیب 6/88 درصد، 6/88 درصد، 7/85 درصد و 7/85 درصد بود. ایزولهها بالاترین مقاومت را به سفتازیدیم (20 درصد) نشان دادند. همه ایزولههای ampc-beta-lactamase positive به آمیکاسین، ایمیپنم و کلیستین حساس بودند. نتیجه گیری: نتایج مطالعه حاضر نشان داد که سفالوسپورینهای نسل سوم علیه 20 درصد از عفونتهای ناشی از سویههای کلبسیلا اکسیتوکا مورد مطالعه مؤثر نیستند. مقاومت به دو کلاس آنتیبیوتیکی بزرگ (آمینوگلیکوزیدها و سفالوسپورینها) در بین سویههای مورد بررسی مشاهده شد و درمان عفونتهای ناشی از این ایزولهها در آینده مشکل بزرگی خواهد بود.
similar resources
بررسی فنوتایپی توانایی تولید آنزیم AmpC-beta-lactamase و تعیین پروفایل مقاومت آنتیبیوتیکی در ایزولههای بالینی کلبسیلا اکسیتوکا
زمینه: کلبسیلا اکسیتوکا پاتوژن فرصتطلبی است که در ایحاد بسیاری از عفونتهای بیمارستانی نقش دارد. شیوع مقاومت به کلاسهای مختلف آنتیبیوتیکی در گونههای کلبسیلا در حال افزایش است. در برخی از ایزولهها مقاومت به واسطه تولید آنزیم AmpC-beta-lactamase است. هدف از این مطالعه بررسی توانایی تولید AmpC-beta-lactamase و شناسایی پروفایل مقاومت آنتیبیوتیکی در ایزولههای بالینی کلبسیلا اکسیتوکا در شیرا...
full textتعیین مقاومت آنتیبیوتیکی متقاطع کلبسیلا پنومونیه و شناسایی سویههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم
زمینه و هدف: کلبسیلا پنومونیه باکتری گرم منفی رودهای است که سبب عفونتهای بیمارستانی میشود. اهداف این مطالعه جداسازی کلبسیلا پنومونیه از بیماران بستری در بیمارستان، تعیین نمودن مقاومت متقاطع و الگوهای مقاومت آنتیبیوتیکی ایزولهها و شناسایی ایزولههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم بود. مواد و روشها: مطالعه حاضر در طی سال های 1394 - 1393 انجام شد. نمونههای مختلف بیماران بستری در بیمارستانها...
full textتعیین مقاومت آنتیبیوتیکی متقاطع کلبسیلا پنومونیه و شناسایی سویههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم
زمینه و هدف: کلبسیلا پنومونیه باکتری گرم منفی رودهای است که سبب عفونتهای بیمارستانی میشود. اهداف این مطالعه جداسازی کلبسیلا پنومونیه از بیماران بستری در بیمارستان، تعیین نمودن مقاومت متقاطع و الگوهای مقاومت آنتیبیوتیکی ایزولهها و شناسایی ایزولههای با حساسیت وابسته به دوز نسبت به سفپیم بود. مواد و روشها: مطالعه حاضر در طی سال های 1394 - 1393 انجام شد. نمونههای مختلف بیماران بستری در بیمارستانهای...
full textPenicillin-binding proteins and induction of AmpC beta-lactamase.
In competition assays for radiolabeled penicillin, penicillin-binding proteins (PBPs) 4, 7a, and 7b showed very high affinities for strong inducers of AmpC beta-lactamase. Loss of PBP 4 resulted in diminished inducibility. This suggests that if PBPs are involved in induction of AmpC beta-lactamase, there is probably a redundancy in function among the different PBPs.
full textThe deacylation mechanism of AmpC beta-lactamase at ultrahigh resolution.
Beta-lactamases confer bacterial resistance to beta-lactam antibiotics, such as penicillins. The characteristic class C beta-lactamase AmpC catalyzes the reaction with several key residues including Ser64, Tyr150, and Lys67. Here, we describe a 1.07 A X-ray crystallographic structure of AmpC beta-lactamase in complex with a boronic acid deacylation transition-state analogue. The high quality of...
full textDocking for fragment inhibitors of AmpC beta-lactamase.
Fragment screens for new ligands have had wide success, notwithstanding their constraint to libraries of 1,000-10,000 molecules. Larger libraries would be addressable were molecular docking reliable for fragment screens, but this has not been widely accepted. To investigate docking's ability to prioritize fragments, a library of >137,000 such molecules were docked against the structure of beta-...
full textMy Resources
Save resource for easier access later
Journal title:
طب جنوبجلد ۱۹، شماره ۲، صفحات ۱۹۴-۲۰۲
Hosted on Doprax cloud platform doprax.com
copyright © 2015-2023